El estudio 'Amyloid Fibrils Formed by Short Prion-Inspired Peptides are Metalloenzymes', que ha publicado este martes la revista científica ACS Nano, señala cómo las nuevas moléculas pueden actuar también como metaloenzimas, lo que abre nuevas posibilidades en la investigación en biotecnología.

Según ha informado este martes la UAB, el estudio también hace una nueva aportación sobre el origen de la actividad catalítica en los inicios de la vida.

La investigación la ha coordinado Salvador Ventura, con Susanna Navarro como primera autora, ambos investigadores del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina y del Departamento de Bioquímica y de Biología Molecular.

En el estudio han participado también investigadores del Departamento de Química de la UAB y del Centro de Investigación bioGUNE.

Los investigadores de la UAB crearon en 2018 moléculas muy cortas con capacidad de autoensamblarse, inspirándose en el tipo de ensamblaje natural de las fibras amiloides, y basadas en unas secuencias específicas de las proteínas priónicas.

Estos amiloides artificiales tienen actividad catalítica, con ventajas como la modularidad, la flexibilidad, la estabilidad y la reutilización en comparación con las enzimas naturales.

Ahora, han descubierto la capacidad que tienen de unirse eficazmente a varios iones metálicos para actuar como elementos capturadores de metales y metaloenzimas.

El doctor Salvador Ventura señala que "estos péptidos eran particulares, ya que no contenían los aminoácidos típicos, como la histidina, que a menudo se considera esencial para la coordinación de iones metálicos en las enzimas, y que se pensaba que eran imprescindibles para la actividad catalítica".

"En cambio -continúa Ventura- estaban enriquecidos con residuos de tirosina, un elemento que también puede tener la capacidad única de ligarse con iones metálicos si se halla en el contexto estructural adecuado".

Basándose en las nanoenzimas diseñadas, los investigadores han desarrollado con éxito una variante mínima de la enzima anhidrasa carbónica que puede capturar el CO2 emitido en procesos industriales y otras fuentes de emisión de gases de efecto invernadero de manera eficiente, lo que conlleva un coste de producción mucho más bajo que la de las enzimas naturales.